Farklı Çevresel Koşullara Uyumlu Bazı Sazan Türlerinde Hemoglobin Proteini Farklılıklarının Elektroforetik Tekniklerle Araştırılması
Yıl: 2022 Cilt: 10 Sayı: 3 Sayfa Aralığı: 411 - 418 Metin Dili: Türkçe DOI: 10.24925/turjaf.v10i3.411-418.4913 İndeks Tarihi: 04-07-2022
Farklı Çevresel Koşullara Uyumlu Bazı Sazan Türlerinde Hemoglobin Proteini Farklılıklarının Elektroforetik Tekniklerle Araştırılması
Öz: Cyprinidae ailesinin farklı çevresel koşullara uyum sağlamış altı farklı ılıman kuşak türleri, kontrol
olarak soğuk-iklim uyumlu Salmonid örneğine karşı incelendi. İncelenen türlerdeki hemoglobin (Hb)
çeşitliliği, farklılaştırılmış izoelektrik pH: 3,5-10 amfolit sistem ile incelendi. Soğuk-uyumlu
Oncorhynchus mykiss için 6 izohemoglobin bandı gözlendi. Chalcalburnus tarichi için 8, Cyprininon
macrostomus ve Şarkışla Cyprinus carpio için 9, Garra rufa için 11 ve son olarak Tödürge gölü örneği
C. carpio için 12 bant elde edildi. Kontrol grubu ve elverişli koşullara uyumlu balıklar için
katodik/anodik oran 1’e eşit iken, bu oran oksijen içeriği düşük koşullara uyum sağlamış olan balıklar
için 1’den düşük bulunmuştur. Farklı çevresel koşulara uyum sağlamış balık türleri değişik
izohemoglobin bant modelleri sergilemektedir. Çalışmada kontrol olarak kullanılan tür en düşük
izohemoglobin bant modeli sergilemiştir. Diğer yandan, Cyprinidae ailesinin farklı ılıman iklim
formlarının üyeleri, çevresel farklılığa bağlı olarak, çok farklı izohemoglobin modelleri üretmiştir. Bu
proteinler ağırlıklı olarak anodik olup, son olarak çevresel koşullarda oksijen içeriği azaldığında
balıkların anodik hemoglobin protein ürettiği tespit edilmiştir
Anahtar Kelime: Investigation of Hemoglobin Protein Differences in Some Carp Species Compatible with Different Environmental Conditions by Electrophoretic Techniques
Öz: Six different temperate zone species of Cyprinidae family members, which are adapted to different
harsh environmental conditions, were analyzed versus cold-acclimated Salmonid. Hemoglobin
diversity in the studied species was investigated with a modified form of isoelectric pH: 3.5-10
ampholite system. 6 isohemoglobin bands were observed for cold-acclimated Oncorhynchus mykiss
8 isohemoglobin were observed for Chalcalburnus tarichi 9 for Cyprinion macrostomus and Sarkisla
(Sivas) Cyprinus carpio, 11 Garra rufa and finally 12 for Todurge (Sivas) Cyprinus carpio.
Cathodic/anodic ratios were found equal to 1for control and the fish adapted to available conditions.
However, these ratios were found below 1 when environmental conditions were changed for fish,
which are adapted to these poorly oxygenated conditions. Different environmentally adapted fish
species are representing various isohemoglobins bands pattern. The species used as a control group
in this study shown the lower isohemoglobin bands form. On the other hand, different forms of
temperate climate Cyprinidae family member are produced isohemoglobins bands pattern, and the
number of these band were higher than control group, depending on different adaptation conditions.
The majority of these protein bands were anadic and it can be said that fish are producing anodic
hemoglobin protein, when environmental conditions was changed to poorly oxygenated milieu.
Anahtar Kelime: Belge Türü: Makale Makale Türü: Araştırma Makalesi Erişim Türü: Erişime Açık
- Aguileta G, Bielawski JP, Yang Z. 2006. Evolutionary rate variation among vertebrate β globin genes: Implications for dating gene family duplication events. Gene, 380(1): 21-29.
- Atiker M. 1993. Yukarı Kızılırmak Boyundaki Jips Kartsı Gölleri ve Kızılırmak Kanyonu. Bilim Teknik, Ağustos, Ankara.
- Baysal E, Kleanthous M, Bozkurt G, Kyrri A, Kalogirou E, Angastiniotis M, Huisman THJ. 1995. α‐Thalassaemia in the population of Cyprus. British journal of haematology, 89(3): 496-499.
- Bollag DM, Edelstein SJ, Rozycki MD. 1996. Protein’s methods (No. 547.96 BOL).
- Brittain T. 2005. Root effect hemoglobins. Journal of inorganic biochemistry, 99(1): 120-129.
- Çiftçi Y, Işık MA, Alkevli T, Yeşilova Ç. 2008. Van Gölü havzasının çevre jeolojisi. Jeoloji Mühendisliği Dergisi, 32(2): 45-77.
- Degens ET, Stoffers P, Golubic S. 1978. 14. Varve Chronology: Estimated Rates of Sedimentation in The Black Sea Deep Basın.
- Di Prisco G, Giardina B, D'Avino R, Condò SG, Bellelli A, Brunori M. 1988. Antarctic fish hemoglobin: an outline of the molecular structure and oxygen binding properties—II.
- Oxygen binding properties. Comparative Biochemistry and Physiology Part B: Comparative Biochemistry, 90(3): 585- 591.
- Ekemen T, Kaçaroğlu F, Kavak KŞ. 2006. Tecer Dağının (Sivas) karst hidrojeolojisi incelemesi. Yerbilimleri, 27(2): 109-125.
- Hardison RC, Chui DH, Giardine B, Riemer C, Patrinos GP, Anagnou N, Wajcman H. 2002. HbVar: a relational database of human hemoglobin variants and thalassemia mutations at the globin gene server. Human mutation, 19(3): 225-233.
- Hashimoto K, Matsuura F. 1960. Multiple hemoglobins in fish. II. Bull. Jap. Soc. Sci. Fish, 26: 354-360.
- Huisman TH. 1993. 1 The structure and function of normal and abnormal haemoglobins. Baillière's clinical haematology, 6(1): 1-30.
- Ingram VM. 1956. A specific chemical difference between the globins of normal human and sickle cell anemia hemoglobin. Nature, 178(4537): 792-794.
- Jensen FB, Fago A, Weber RE. 1998. Hemoglobin structure and function. Fish physiology, 17, 1-40.
- Sıvacı ER, Dere Ş, Kılınç S. 2007. Tödürge Gölünün (Sivas) Epilitik Diatom Florasının Mevsimsel Değişimi. Su Ürünleri Dergisi, 24(1): 45-50.
- Vinogradov SN, Hoogewijs D, Bailly X, Arredondo-Peter R, Gough J, Dewilde S, Vanfleteren JR. 2006. A phylogenomic profile of globins. BMC Evolutionary Biology, 6(1): 1-17.
- Weber RE, Vinogradov SN. 2001. Nonvertebrate hemoglobins: functions and molecular adaptations. Physiological reviews. Weber RE. 2000. Adaptations for oxygen transport: lessons from fish hemoglobins. In Hemoglobin function in vertebrates (pp. 23-37). Springer, Milano.
- Weber RE. 2007. High-altitude adaptations in vertebrate hemoglobins. Respiratory physiology and neurobiology, 158(2-3): 132-142.
- Wittenberg JB, Bolognesi M, Wittenberg BA, Guertin M. 2002. Truncated hemoglobins: a new family of hemoglobins widely distributed in bacteria, unicellular eukaryotes, and plants. Journal of Biological Chemistry, 277(2): 871-874.
- Yiğit A, İrak ZT, Öztürk D, Öztürk E, Alpaslan D, Şahan T, Aktaş N. 2017. Van Gölü Suyunun İyon Karakterizasyonuyla Su Kalitesinin Belirlenmesi. Journal of the Institute of Science and Technology, 7(4): 169-179.
| APA | ZÖNGÜR A, DEGERLI N (2022). Farklı Çevresel Koşullara Uyumlu Bazı Sazan Türlerinde Hemoglobin Proteini Farklılıklarının Elektroforetik Tekniklerle Araştırılması. , 411 - 418. 10.24925/turjaf.v10i3.411-418.4913 |
| Chicago | ZÖNGÜR ALPER,DEGERLI NACI Farklı Çevresel Koşullara Uyumlu Bazı Sazan Türlerinde Hemoglobin Proteini Farklılıklarının Elektroforetik Tekniklerle Araştırılması. (2022): 411 - 418. 10.24925/turjaf.v10i3.411-418.4913 |
| MLA | ZÖNGÜR ALPER,DEGERLI NACI Farklı Çevresel Koşullara Uyumlu Bazı Sazan Türlerinde Hemoglobin Proteini Farklılıklarının Elektroforetik Tekniklerle Araştırılması. , 2022, ss.411 - 418. 10.24925/turjaf.v10i3.411-418.4913 |
| AMA | ZÖNGÜR A,DEGERLI N Farklı Çevresel Koşullara Uyumlu Bazı Sazan Türlerinde Hemoglobin Proteini Farklılıklarının Elektroforetik Tekniklerle Araştırılması. . 2022; 411 - 418. 10.24925/turjaf.v10i3.411-418.4913 |
| Vancouver | ZÖNGÜR A,DEGERLI N Farklı Çevresel Koşullara Uyumlu Bazı Sazan Türlerinde Hemoglobin Proteini Farklılıklarının Elektroforetik Tekniklerle Araştırılması. . 2022; 411 - 418. 10.24925/turjaf.v10i3.411-418.4913 |
| IEEE | ZÖNGÜR A,DEGERLI N "Farklı Çevresel Koşullara Uyumlu Bazı Sazan Türlerinde Hemoglobin Proteini Farklılıklarının Elektroforetik Tekniklerle Araştırılması." , ss.411 - 418, 2022. 10.24925/turjaf.v10i3.411-418.4913 |
| ISNAD | ZÖNGÜR, ALPER - DEGERLI, NACI. "Farklı Çevresel Koşullara Uyumlu Bazı Sazan Türlerinde Hemoglobin Proteini Farklılıklarının Elektroforetik Tekniklerle Araştırılması". (2022), 411-418. https://doi.org/10.24925/turjaf.v10i3.411-418.4913 |
| APA | ZÖNGÜR A, DEGERLI N (2022). Farklı Çevresel Koşullara Uyumlu Bazı Sazan Türlerinde Hemoglobin Proteini Farklılıklarının Elektroforetik Tekniklerle Araştırılması. Türk Tarım - Gıda Bilim ve Teknoloji dergisi, 10(3), 411 - 418. 10.24925/turjaf.v10i3.411-418.4913 |
| Chicago | ZÖNGÜR ALPER,DEGERLI NACI Farklı Çevresel Koşullara Uyumlu Bazı Sazan Türlerinde Hemoglobin Proteini Farklılıklarının Elektroforetik Tekniklerle Araştırılması. Türk Tarım - Gıda Bilim ve Teknoloji dergisi 10, no.3 (2022): 411 - 418. 10.24925/turjaf.v10i3.411-418.4913 |
| MLA | ZÖNGÜR ALPER,DEGERLI NACI Farklı Çevresel Koşullara Uyumlu Bazı Sazan Türlerinde Hemoglobin Proteini Farklılıklarının Elektroforetik Tekniklerle Araştırılması. Türk Tarım - Gıda Bilim ve Teknoloji dergisi, vol.10, no.3, 2022, ss.411 - 418. 10.24925/turjaf.v10i3.411-418.4913 |
| AMA | ZÖNGÜR A,DEGERLI N Farklı Çevresel Koşullara Uyumlu Bazı Sazan Türlerinde Hemoglobin Proteini Farklılıklarının Elektroforetik Tekniklerle Araştırılması. Türk Tarım - Gıda Bilim ve Teknoloji dergisi. 2022; 10(3): 411 - 418. 10.24925/turjaf.v10i3.411-418.4913 |
| Vancouver | ZÖNGÜR A,DEGERLI N Farklı Çevresel Koşullara Uyumlu Bazı Sazan Türlerinde Hemoglobin Proteini Farklılıklarının Elektroforetik Tekniklerle Araştırılması. Türk Tarım - Gıda Bilim ve Teknoloji dergisi. 2022; 10(3): 411 - 418. 10.24925/turjaf.v10i3.411-418.4913 |
| IEEE | ZÖNGÜR A,DEGERLI N "Farklı Çevresel Koşullara Uyumlu Bazı Sazan Türlerinde Hemoglobin Proteini Farklılıklarının Elektroforetik Tekniklerle Araştırılması." Türk Tarım - Gıda Bilim ve Teknoloji dergisi, 10, ss.411 - 418, 2022. 10.24925/turjaf.v10i3.411-418.4913 |
| ISNAD | ZÖNGÜR, ALPER - DEGERLI, NACI. "Farklı Çevresel Koşullara Uyumlu Bazı Sazan Türlerinde Hemoglobin Proteini Farklılıklarının Elektroforetik Tekniklerle Araştırılması". Türk Tarım - Gıda Bilim ve Teknoloji dergisi 10/3 (2022), 411-418. https://doi.org/10.24925/turjaf.v10i3.411-418.4913 |
